పెప్టైడ్‌లు పెప్టైడ్ బంధాల ద్వారా బహుళ అమైనో ఆమ్లాల అనుసంధానం ద్వారా ఏర్పడిన సమ్మేళనాల తరగతి.అవి జీవులలో సర్వవ్యాప్తి చెందుతాయి.ఇప్పటి వరకు, జీవులలో పదివేల పెప్టైడ్‌లు కనుగొనబడ్డాయి.పెప్టైడ్‌లు వివిధ వ్యవస్థలు, అవయవాలు, కణజాలాలు మరియు కణాల యొక్క క్రియాత్మక కార్యకలాపాలను నియంత్రించడంలో మరియు జీవిత కార్యకలాపాలలో ముఖ్యమైన పాత్ర పోషిస్తాయి మరియు ఇవి తరచుగా క్రియాత్మక విశ్లేషణ, యాంటీబాడీ పరిశోధన, డ్రగ్ డెవలప్‌మెంట్ మరియు ఇతర రంగాలలో ఉపయోగించబడతాయి.బయోటెక్నాలజీ మరియు పెప్టైడ్ సింథసిస్ టెక్నాలజీ అభివృద్ధితో, మరింత ఎక్కువ పెప్టైడ్ మందులు అభివృద్ధి చేయబడ్డాయి మరియు క్లినిక్‌లో వర్తించబడ్డాయి.
అనేక రకాల పెప్టైడ్ సవరణలు ఉన్నాయి, వీటిని పోస్ట్ సవరణ మరియు ప్రక్రియ సవరణగా విభజించవచ్చు (ఉత్పన్నమైన అమైనో యాసిడ్ సవరణను ఉపయోగించి), మరియు N- టెర్మినల్ సవరణ, సి-టెర్మినల్ సవరణ, సైడ్ చైన్ సవరణ, అమైనో ఆమ్ల మార్పు, అస్థిపంజరం సవరణ, మొదలైనవి, సవరణ సైట్ ఆధారంగా (మూర్తి 1).పెప్టైడ్ గొలుసుల యొక్క ప్రధాన గొలుసు నిర్మాణం లేదా సైడ్ చైన్ సమూహాలను మార్చడానికి ఒక ముఖ్యమైన సాధనంగా, పెప్టైడ్ సవరణ పెప్టైడ్ సమ్మేళనాల భౌతిక మరియు రసాయన లక్షణాలను సమర్థవంతంగా మార్చగలదు, నీటిలో ద్రావణీయతను పెంచుతుంది, వివోలో చర్య సమయాన్ని పొడిగిస్తుంది, వాటి జీవ పంపిణీని మార్చవచ్చు, రోగనిరోధక శక్తిని తొలగిస్తుంది. , టాక్సిక్ సైడ్ ఎఫెక్ట్స్ తగ్గించడం మొదలైనవి. ఈ పేపర్‌లో, అనేక ప్రధాన పెప్టైడ్ సవరణ వ్యూహాలు మరియు వాటి లక్షణాలు పరిచయం చేయబడ్డాయి.
1. సైక్లైజేషన్
సైక్లిక్ పెప్టైడ్‌లు బయోమెడిసిన్‌లో అనేక అనువర్తనాలను కలిగి ఉన్నాయి మరియు జీవసంబంధ కార్యకలాపాలతో కూడిన అనేక సహజ పెప్టైడ్‌లు సైక్లిక్ పెప్టైడ్‌లు.చక్రీయ పెప్టైడ్‌లు లీనియర్ పెప్టైడ్‌ల కంటే మరింత దృఢంగా ఉంటాయి కాబట్టి, అవి జీర్ణవ్యవస్థకు చాలా నిరోధకతను కలిగి ఉంటాయి, జీర్ణవ్యవస్థలో జీవించగలవు మరియు లక్ష్య గ్రాహకాల పట్ల బలమైన అనుబంధాన్ని ప్రదర్శిస్తాయి.సైక్లిక్ పెప్టైడ్‌లను సంశ్లేషణ చేయడానికి సైక్లైజేషన్ అత్యంత ప్రత్యక్ష మార్గం, ముఖ్యంగా పెద్ద నిర్మాణాత్మక అస్థిపంజరం ఉన్న పెప్టైడ్‌లకు.సైక్లైజేషన్ మోడ్ ప్రకారం, దీనిని సైడ్ చైన్-సైడ్ చైన్ టైప్, టెర్మినల్ - సైడ్ చైన్ టైప్, టెర్మినల్ - టెర్మినల్ టైప్ (ఎండ్ టు ఎండ్ టైప్)గా విభజించవచ్చు.
(1) సైడ్‌చెయిన్-టు-సైడ్‌చెయిన్
సైడ్-చైన్ నుండి సైడ్-చైన్ సైక్లైజేషన్ యొక్క అత్యంత సాధారణ రకం సిస్టీన్ అవశేషాల మధ్య డైసల్ఫైడ్ బ్రిడ్జింగ్.ఈ సైక్లైజేషన్ ఒక జత సిస్టీన్ అవశేషాలు డిప్రొటెక్ట్ చేయబడి, డైసల్ఫైడ్ బంధాలను ఏర్పరచడానికి ఆక్సీకరణం చెందడం ద్వారా పరిచయం చేయబడింది.సల్ఫైడ్రైల్ రక్షణ సమూహాల ఎంపిక తొలగింపు ద్వారా పాలీసైక్లిక్ సంశ్లేషణను సాధించవచ్చు.సైక్లైజేషన్ పోస్ట్-డిసోసియేషన్ సాల్వెంట్‌లో లేదా ప్రీ-డిసోసియేషన్ రెసిన్‌లో చేయవచ్చు.రెసిన్‌లపై సైక్లైజేషన్ సాల్వెంట్ సైక్లైజేషన్ కంటే తక్కువ ప్రభావవంతంగా ఉండవచ్చు, ఎందుకంటే రెసిన్‌లపై పెప్టైడ్‌లు సైక్లైఫైడ్ కన్ఫర్మేషన్‌లను సులభంగా ఏర్పరచవు.మరొక రకమైన సైడ్-చైన్ - సైడ్ చైన్ సైక్లైజేషన్ అనేది అస్పార్టిక్ యాసిడ్ లేదా గ్లుటామిక్ యాసిడ్ అవశేషాలు మరియు బేస్ అమైనో ఆమ్లం మధ్య అమైడ్ నిర్మాణం ఏర్పడటం, దీనికి సైడ్ చైన్ ప్రొటెక్షన్ గ్రూప్‌ను పాలీపెప్టైడ్ నుండి ఎంపిక చేసి తొలగించగలగాలి. రెసిన్ మీద లేదా డిస్సోసియేషన్ తర్వాత.మూడవ రకం సైడ్-చైన్ - సైడ్ చైన్ సైక్లైజేషన్ అనేది టైరోసిన్ లేదా p-హైడ్రాక్సీఫెనైల్‌గ్లైసిన్ ద్వారా డైఫినైల్ ఈథర్‌లు ఏర్పడటం.సహజ ఉత్పత్తులలో ఈ రకమైన సైక్లైజేషన్ సూక్ష్మజీవుల ఉత్పత్తులలో మాత్రమే కనిపిస్తుంది మరియు సైక్లైజేషన్ ఉత్పత్తులు తరచుగా సంభావ్య ఔషధ విలువను కలిగి ఉంటాయి.ఈ సమ్మేళనాల తయారీకి ప్రత్యేకమైన ప్రతిచర్య పరిస్థితులు అవసరం, కాబట్టి అవి సంప్రదాయ పెప్టైడ్‌ల సంశ్లేషణలో తరచుగా ఉపయోగించబడవు.
(2) టెర్మినల్-టు-సైడ్‌చెయిన్
టెర్మినల్-సైడ్ చైన్ సైక్లైజేషన్ సాధారణంగా లైసిన్ లేదా ఆర్నిథైన్ సైడ్ చైన్ యొక్క అమినో గ్రూప్‌తో కూడిన సి-టెర్మినల్ లేదా అస్పార్టిక్ యాసిడ్ లేదా గ్లుటామిక్ యాసిడ్ సైడ్ చైన్‌తో ఎన్-టెర్మినల్‌ను కలిగి ఉంటుంది.ఇతర పాలీపెప్టైడ్ సైక్లైజేషన్ టెర్మినల్ C మరియు సెరైన్ లేదా థ్రెయోనిన్ సైడ్ చెయిన్‌ల మధ్య ఈథర్ బంధాలను ఏర్పరచడం ద్వారా తయారు చేయబడుతుంది.
(3) టెర్మినల్ లేదా హెడ్-టు-టెయిల్ రకం
చైన్ పాలీపెప్టైడ్‌లను ద్రావకంలో సైకిల్ చేయవచ్చు లేదా సైడ్ చైన్ సైక్లేషన్ ద్వారా రెసిన్‌పై స్థిరపరచవచ్చు.పెప్టైడ్‌ల ఒలిగోమెరైజేషన్‌ను నివారించడానికి ద్రావణి కేంద్రీకరణలో తక్కువ సాంద్రత కలిగిన పెప్టైడ్‌లను ఉపయోగించాలి.హెడ్-టు-టెయిల్ సింథటిక్ రింగ్ పాలీపెప్టైడ్ యొక్క దిగుబడి చైన్ పాలీపెప్టైడ్ యొక్క క్రమం మీద ఆధారపడి ఉంటుంది.అందువల్ల, పెద్ద స్థాయిలో సైక్లిక్ పెప్టైడ్‌లను సిద్ధం చేయడానికి ముందు, ఉత్తమ ఫలితాలతో క్రమాన్ని కనుగొనడానికి సైక్లైజేషన్ తర్వాత సాధ్యమయ్యే చైన్డ్ లెడ్ పెప్టైడ్‌ల లైబ్రరీని మొదట సృష్టించాలి.
2. N-మిథైలేషన్
N-మిథైలేషన్ వాస్తవానికి సహజ పెప్టైడ్‌లలో సంభవిస్తుంది మరియు హైడ్రోజన్ బంధాలు ఏర్పడకుండా నిరోధించడానికి పెప్టైడ్ సంశ్లేషణలో ప్రవేశపెట్టబడింది, తద్వారా పెప్టైడ్‌లు బయోడిగ్రేడేషన్ మరియు క్లియరెన్స్‌కు మరింత నిరోధకతను కలిగిస్తాయి.N-మిథైలేటెడ్ అమైనో ఆమ్లం ఉత్పన్నాలను ఉపయోగించి పెప్టైడ్‌ల సంశ్లేషణ అత్యంత ముఖ్యమైన పద్ధతి.అదనంగా, మిథనాల్‌తో N-(2-నైట్రోబెంజీన్ సల్ఫోనిల్ క్లోరైడ్) పాలీపెప్టైడ్-రెసిన్ మధ్యవర్తుల యొక్క మిట్సునోబు ప్రతిచర్యను కూడా ఉపయోగించవచ్చు.N-మిథైలేటెడ్ అమైనో ఆమ్లాలను కలిగి ఉన్న సైక్లిక్ పెప్టైడ్ లైబ్రరీలను సిద్ధం చేయడానికి ఈ పద్ధతి ఉపయోగించబడింది.
3. ఫాస్ఫోరైలేషన్
ఫాస్ఫోరైలేషన్ అనేది ప్రకృతిలో అత్యంత సాధారణ పోస్ట్-ట్రాన్స్లేషనల్ సవరణలలో ఒకటి.మానవ కణాలలో, 30% కంటే ఎక్కువ ప్రోటీన్లు ఫాస్ఫోరైలేట్ చేయబడతాయి.ఫాస్ఫోరైలేషన్, ముఖ్యంగా రివర్సిబుల్ ఫాస్ఫోరైలేషన్, సిగ్నల్ ట్రాన్స్‌డక్షన్, జీన్ ఎక్స్‌ప్రెషన్, సెల్ సైకిల్ మరియు సైటోస్కెలిటన్ రెగ్యులేషన్ మరియు అపోప్టోసిస్ వంటి అనేక సెల్యులార్ ప్రక్రియలను నియంత్రించడంలో ముఖ్యమైన పాత్ర పోషిస్తుంది.
ఫాస్ఫోరైలేషన్ వివిధ రకాల అమైనో ఆమ్ల అవశేషాల వద్ద గమనించవచ్చు, అయితే అత్యంత సాధారణ ఫాస్ఫోరైలేషన్ లక్ష్యాలు సెరైన్, థ్రెయోనిన్ మరియు టైరోసిన్ అవశేషాలు.ఫాస్ఫోటైరోసిన్, ఫాస్ఫోత్రియోనిన్ మరియు ఫాస్ఫోసెరిన్ ఉత్పన్నాలు సంశ్లేషణ సమయంలో పెప్టైడ్‌లలోకి ప్రవేశపెట్టబడతాయి లేదా పెప్టైడ్ సంశ్లేషణ తర్వాత ఏర్పడతాయి.సెరిన్, థ్రెయోనిన్ మరియు టైరోసిన్ యొక్క అవశేషాలను ఉపయోగించి సెలెక్టివ్ ఫాస్ఫోరైలేషన్‌ను సాధించవచ్చు, ఇవి రక్షిత సమూహాలను ఎంపిక చేస్తాయి.కొన్ని ఫాస్ఫోరైలేషన్ కారకాలు పోస్ట్ మాడిఫికేషన్ ద్వారా ఫాస్పోరిక్ యాసిడ్ గ్రూపులను పాలీపెప్టైడ్‌లోకి ప్రవేశపెడతాయి.ఇటీవలి సంవత్సరాలలో, రసాయనికంగా ఎంపిక చేసిన స్టౌడింగర్-ఫాస్ఫైట్ ప్రతిచర్యను ఉపయోగించి లైసిన్ యొక్క సైట్-నిర్దిష్ట ఫాస్ఫోరైలేషన్ సాధించబడింది (మూర్తి 3).
4. మైరిస్టోయిలేషన్ మరియు పాల్మిటోయిలేషన్
కొవ్వు ఆమ్లాలతో N- టెర్మినల్ యొక్క ఎసిలేషన్ పెప్టైడ్‌లు లేదా ప్రోటీన్‌లను కణ త్వచాలకు బంధించడానికి అనుమతిస్తుంది.N-టెర్మినల్‌లోని మిరిడమోయిలేటెడ్ సీక్వెన్స్ Src ఫ్యామిలీ ప్రొటీన్ కైనేస్‌లను మరియు రివర్స్ ట్రాన్స్‌క్రిప్టేజ్ గాక్ ప్రోటీన్‌లను కణ త్వచాలకు కట్టుబడి ఉండేలా చేస్తుంది.మిరిస్టిక్ యాసిడ్ ప్రామాణిక కప్లింగ్ రియాక్షన్‌లను ఉపయోగించి రెసిన్-పాలీపెప్టైడ్ యొక్క N-టెర్మినల్‌తో అనుసంధానించబడింది మరియు ఫలితంగా లిపోపెప్టైడ్ ప్రామాణిక పరిస్థితులలో విడదీయబడుతుంది మరియు RP-HPLC ద్వారా శుద్ధి చేయబడుతుంది.
5. గ్లైకోసైలేషన్
వాంకోమైసిన్ మరియు టీకోలనిన్ వంటి గ్లైకోపెప్టైడ్‌లు డ్రగ్-రెసిస్టెంట్ బాక్టీరియల్ ఇన్‌ఫెక్షన్ల చికిత్సకు ముఖ్యమైన యాంటీబయాటిక్స్, మరియు ఇతర గ్లైకోపెప్టైడ్‌లు తరచుగా రోగనిరోధక వ్యవస్థను ఉత్తేజపరిచేందుకు ఉపయోగిస్తారు.అదనంగా, అనేక సూక్ష్మజీవుల యాంటిజెన్లు గ్లైకోసైలేటెడ్ అయినందున, సంక్రమణ యొక్క చికిత్సా ప్రభావాన్ని మెరుగుపరచడానికి గ్లైకోపెప్టైడ్‌లను అధ్యయనం చేయడం చాలా ముఖ్యమైనది.మరోవైపు, కణితి కణాల కణ త్వచంపై ఉన్న ప్రోటీన్లు అసాధారణమైన గ్లైకోసైలేషన్‌ను ప్రదర్శిస్తాయని కనుగొనబడింది, ఇది క్యాన్సర్ మరియు కణితి రోగనిరోధక రక్షణ పరిశోధనలో గ్లైకోపెప్టైడ్‌లను ముఖ్యమైన పాత్ర పోషిస్తుంది.గ్లైకోపెప్టైడ్స్ Fmoc/t-Bu పద్ధతి ద్వారా తయారు చేయబడతాయి.గ్లైకోసైలేటెడ్ అమైనో ఆమ్లాలను రక్షించడానికి పెంటాఫ్లోరోఫెనాల్ ఈస్టర్ యాక్టివేటెడ్ ఎఫ్‌ఎంఓసిల ద్వారా థ్రెయోనిన్ మరియు సెరైన్ వంటి గ్లైకోసైలేటెడ్ అవశేషాలు తరచుగా పాలీపెప్టైడ్‌లలోకి ప్రవేశపెడతారు.
6. ఐసోప్రేన్
సి-టెర్మినల్ దగ్గర సైడ్ చైన్‌లోని సిస్టీన్ అవశేషాలపై ఐసోపెంటాడినిలేషన్ ఏర్పడుతుంది.ప్రోటీన్ ఐసోప్రేన్ కణ త్వచం అనుబంధాన్ని మెరుగుపరుస్తుంది మరియు ప్రోటీన్-ప్రోటీన్ పరస్పర చర్యను ఏర్పరుస్తుంది.ఐసోపెంటాడియేటెడ్ ప్రోటీన్లలో టైరోసిన్ ఫాస్ఫేటేస్, చిన్న GTase, కోచాపెరోన్ అణువులు, న్యూక్లియర్ లామినా మరియు సెంట్రోమెరిక్ బైండింగ్ ప్రోటీన్లు ఉన్నాయి.ఐసోప్రేన్ పాలీపెప్టైడ్‌లను రెసిన్‌లపై ఐసోప్రేన్ ఉపయోగించి లేదా సిస్టీన్ డెరివేటివ్‌లను పరిచయం చేయడం ద్వారా తయారు చేయవచ్చు.
7. పాలిథిలిన్ గ్లైకాల్ (PEG) సవరణ
ప్రోటీన్ హైడ్రోలైటిక్ స్థిరత్వం, బయోడిస్ట్రిబ్యూషన్ మరియు పెప్టైడ్ ద్రావణీయతను మెరుగుపరచడానికి PEG సవరణను ఉపయోగించవచ్చు.పెప్టైడ్‌లకు PEG చైన్‌ల పరిచయం వాటి ఔషధ లక్షణాలను మెరుగుపరుస్తుంది మరియు ప్రోటీయోలైటిక్ ఎంజైమ్‌ల ద్వారా పెప్టైడ్‌ల జలవిశ్లేషణను కూడా నిరోధిస్తుంది.PEG పెప్టైడ్‌లు సాధారణ పెప్టైడ్‌ల కంటే గ్లోమెరులర్ క్యాపిల్లరీ క్రాస్ సెక్షన్ గుండా సులభంగా వెళతాయి, మూత్రపిండాల క్లియరెన్స్‌ను బాగా తగ్గిస్తుంది.వివోలో PEG పెప్టైడ్స్ యొక్క పొడిగించిన క్రియాశీల అర్ధ-జీవితము కారణంగా, సాధారణ చికిత్స స్థాయిని తక్కువ మోతాదులు మరియు తక్కువ తరచుగా ఉండే పెప్టైడ్ మందులతో నిర్వహించవచ్చు.అయినప్పటికీ, PEG సవరణ ప్రతికూల ప్రభావాలను కూడా కలిగి ఉంటుంది.పెద్ద మొత్తంలో PEG పెప్టైడ్‌ను క్షీణింపజేయకుండా ఎంజైమ్‌ను నిరోధిస్తుంది మరియు లక్ష్య గ్రాహకానికి పెప్టైడ్ యొక్క బంధాన్ని కూడా తగ్గిస్తుంది.కానీ PEG పెప్టైడ్‌ల తక్కువ అనుబంధం సాధారణంగా వాటి దీర్ఘకాల ఫార్మకోకైనటిక్ సగం-జీవితంతో భర్తీ చేయబడుతుంది మరియు శరీరంలో ఎక్కువ కాలం ఉండటం ద్వారా, PEG పెప్టైడ్‌లు లక్ష్య కణజాలాలలోకి శోషించబడే అవకాశం ఎక్కువగా ఉంటుంది.కాబట్టి, సరైన ఫలితాల కోసం PEG పాలిమర్ స్పెసిఫికేషన్‌లను ఆప్టిమైజ్ చేయాలి.మరోవైపు, తగ్గిన మూత్రపిండ క్లియరెన్స్ కారణంగా PEG పెప్టైడ్‌లు కాలేయంలో పేరుకుపోతాయి, ఫలితంగా మాక్రోమోలిక్యులర్ సిండ్రోమ్ ఏర్పడుతుంది.అందువల్ల, ఔషధ పరీక్ష కోసం పెప్టైడ్‌లను ఉపయోగించినప్పుడు PEG సవరణలను మరింత జాగ్రత్తగా రూపొందించాలి.
PEG మాడిఫైయర్‌ల యొక్క సాధారణ సవరణ సమూహాలను స్థూలంగా ఈ క్రింది విధంగా సంగ్రహించవచ్చు: అమినో (-అమైన్) -NH2, అమినోమెథైల్-Ch2-NH2, హైడ్రాక్సీ-OH, కార్బాక్సీ-కూహ్, సల్ఫైడ్రైల్ (-థియోల్) -SH, మాలిమైడ్ -MAL, సక్సినిమైడ్ కార్బోనేట్ - SC, సక్సినిమైడ్ అసిటేట్ -SCM, సుక్సినిమైడ్ ప్రొపియోనేట్ -SPA, n-హైడ్రాక్సీసుసినిమైడ్ -NHS, అక్రిలేట్-ch2ch2cooh, ఆల్డిహైడ్ -CHO (ప్రొపియోనల్-ఆల్డ్, బ్యూటైరల్‌డి వంటివి), యాక్రిలిక్ బేస్ (-యాక్రిలేట్-ఎకార్ల్), అక్రిలేట్-ఎకార్ల్ Biotin, Fluorescein, glutaryl -GA, Acrylate Hydrazide, alkyne-alkyne, p-toluenesulfonate -OTs, succinimide succinate -SS, మొదలైనవి. కార్బాక్సిలిక్ ఆమ్లాలతో PEG ఉత్పన్నాలు n-టెర్మినల్ అమైన్‌లు లేదా లైసిన్‌లకు జతచేయబడతాయి.అమినో-యాక్టివేటెడ్ PEG అస్పార్టిక్ యాసిడ్ లేదా గ్లుటామిక్ యాసిడ్ సైడ్ చెయిన్‌లకు జతచేయబడుతుంది.మాల్-యాక్టివేటెడ్ PEGని పూర్తిగా డిప్రొటెక్టెడ్ సిస్టీన్ సైడ్ చెయిన్‌ల మెర్‌కాప్టాన్‌తో కలపవచ్చు [11].PEG మాడిఫైయర్‌లు సాధారణంగా క్రింది విధంగా వర్గీకరించబడతాయి (గమనిక: mPEG అనేది మెథాక్సీ-PEG, CH3O-(CH2CH2O)n-CH2CH2-OH):
(1) స్ట్రెయిట్ చైన్ PEG మాడిఫైయర్
mPEG-SC, mPEG-SCM, mPEG-SPA, mPEG-OTs, mPEG-SH, mPEG-ALD, mPEG-butyrALD, mPEG-SS
(2) బైఫంక్షనల్ PEG మాడిఫైయర్
HCOO-PEG-COOH, NH2-PEG-NH2, OH-PEG-COOH, OH-PEG-NH2, HCl·NH2-PEG-COOH, MAL-PEG-NHS
(3) బ్రాంచ్ PEG మాడిఫైయర్
(mPEG)2-NHS, (mPEG)2-ALD, (mPEG)2-NH2, (mPEG)2-MAL
8. బయోటినైజేషన్
బయోటిన్‌ను అవిడిన్ లేదా స్ట్రెప్టావిడిన్‌తో బలంగా బంధించవచ్చు మరియు బంధన బలం సమయోజనీయ బంధానికి కూడా దగ్గరగా ఉంటుంది.బయోటిన్-లేబుల్ చేయబడిన పెప్టైడ్‌లు సాధారణంగా ఇమ్యునోఅస్సే, హిస్టోసైటోకెమిస్ట్రీ మరియు ఫ్లోరోసెన్స్-బేస్డ్ ఫ్లో సైటోమెట్రీలో ఉపయోగించబడతాయి.బయోటైనిలేటెడ్ పెప్టైడ్‌లను బంధించడానికి లేబుల్ చేయబడిన యాంటీబయోటిన్ ప్రతిరోధకాలను కూడా ఉపయోగించవచ్చు.బయోటిన్ లేబుల్స్ తరచుగా లైసిన్ సైడ్ చైన్ లేదా N టెర్మినల్‌కు జోడించబడతాయి.6-అమినోకాప్రోయిక్ ఆమ్లం తరచుగా పెప్టైడ్స్ మరియు బయోటిన్ మధ్య బంధంగా ఉపయోగించబడుతుంది.బంధం సబ్‌స్ట్రేట్‌తో బంధించడంలో అనువైనది మరియు స్టెరిక్ అడ్డంకి సమక్షంలో మెరుగ్గా బంధిస్తుంది.
9. ఫ్లోరోసెంట్ లేబులింగ్
ఫ్లోరోసెంట్ లేబులింగ్ సజీవ కణాలలో పాలీపెప్టైడ్‌లను గుర్తించడానికి మరియు ఎంజైమ్‌లు మరియు చర్య యొక్క విధానాలను అధ్యయనం చేయడానికి ఉపయోగించవచ్చు.ట్రిప్టోఫాన్ (Trp) ఫ్లోరోసెంట్, కాబట్టి ఇది అంతర్గత లేబులింగ్ కోసం ఉపయోగించవచ్చు.ట్రిప్టోఫాన్ యొక్క ఉద్గార స్పెక్ట్రం పరిధీయ వాతావరణంపై ఆధారపడి ఉంటుంది మరియు ద్రావణి ధ్రువణత తగ్గడంతో తగ్గుతుంది, ఇది పెప్టైడ్ నిర్మాణం మరియు గ్రాహక బంధాన్ని గుర్తించడానికి ఉపయోగపడుతుంది.ట్రిప్టోఫాన్ ఫ్లోరోసెన్స్‌ను ప్రోటోనేటెడ్ అస్పార్టిక్ యాసిడ్ మరియు గ్లుటామిక్ యాసిడ్ ద్వారా చల్లార్చవచ్చు, ఇది దాని వినియోగాన్ని పరిమితం చేస్తుంది.డాన్సిల్ క్లోరైడ్ సమూహం (డాన్సిల్) అమైనో సమూహానికి కట్టుబడి ఉన్నప్పుడు చాలా ఫ్లోరోసెంట్‌గా ఉంటుంది మరియు తరచుగా అమైనో ఆమ్లాలు లేదా ప్రోటీన్‌లకు ఫ్లోరోసెంట్ లేబుల్‌గా ఉపయోగించబడుతుంది.
ఫ్లోరోసెన్స్ రెసొనెన్స్ ఎనర్జీ కన్వర్షన్ (FRET) ఎంజైమ్ అధ్యయనాలకు ఉపయోగపడుతుంది.FRET వర్తించినప్పుడు, సబ్‌స్ట్రేట్ పాలీపెప్టైడ్ సాధారణంగా ఫ్లోరోసెన్స్-లేబులింగ్ గ్రూప్ మరియు ఫ్లోరోసెన్స్-క్వెన్చింగ్ గ్రూప్‌ను కలిగి ఉంటుంది.లేబుల్ చేయబడిన ఫ్లోరోసెంట్ సమూహాలు నాన్-ఫోటాన్ శక్తి బదిలీ ద్వారా క్వెన్చర్ ద్వారా చల్లార్చబడతాయి.ప్రశ్నలోని ఎంజైమ్ నుండి పెప్టైడ్ విడదీయబడినప్పుడు, లేబులింగ్ సమూహం ఫ్లోరోసెన్స్‌ను విడుదల చేస్తుంది.
10. కేజ్ పాలీపెప్టైడ్స్
కేజ్ పెప్టైడ్‌లు ఆప్టికల్‌గా తొలగించగల రక్షణ సమూహాలను కలిగి ఉంటాయి, ఇవి పెప్టైడ్‌ను గ్రాహకానికి బంధించకుండా కాపాడతాయి.UV రేడియేషన్‌కు గురైనప్పుడు, పెప్టైడ్ సక్రియం చేయబడుతుంది, గ్రాహకానికి దాని అనుబంధాన్ని పునరుద్ధరిస్తుంది.ఈ ఆప్టికల్ యాక్టివేషన్ సమయం, వ్యాప్తి లేదా స్థానం ప్రకారం నియంత్రించబడుతుంది కాబట్టి, కణాలలో సంభవించే ప్రతిచర్యలను అధ్యయనం చేయడానికి కేజ్ పెప్టైడ్‌లను ఉపయోగించవచ్చు.కేజ్ పాలీపెప్టైడ్‌ల కోసం సాధారణంగా ఉపయోగించే రక్షిత సమూహాలు 2-నైట్రోబెంజైల్ సమూహాలు మరియు వాటి ఉత్పన్నాలు, వీటిని రక్షిత అమైనో ఆమ్లం ఉత్పన్నాల ద్వారా పెప్టైడ్ సంశ్లేషణలో ప్రవేశపెట్టవచ్చు.లైసిన్, సిస్టీన్, సెరైన్ మరియు టైరోసిన్ అభివృద్ధి చేయబడిన అమైనో ఆమ్లం ఉత్పన్నాలు.అయితే అస్పార్టేట్ మరియు గ్లుటామేట్ ఉత్పన్నాలు పెప్టైడ్ సంశ్లేషణ మరియు డిస్సోసియేషన్ సమయంలో సైక్లైజేషన్‌కు గురయ్యే అవకాశం ఉన్నందున సాధారణంగా ఉపయోగించబడవు.
11. పాలియాంటిజెనిక్ పెప్టైడ్ (MAP)
చిన్న పెప్టైడ్‌లు సాధారణంగా రోగనిరోధక శక్తిని కలిగి ఉండవు మరియు ప్రతిరోధకాలను ఉత్పత్తి చేయడానికి క్యారియర్ ప్రోటీన్‌లతో జతచేయబడాలి.పాలియాంటిజెనిక్ పెప్టైడ్ (MAP) అనేది లైసిన్ న్యూక్లియైలకు అనుసంధానించబడిన బహుళ సారూప్య పెప్టైడ్‌లతో కూడి ఉంటుంది, ఇవి ప్రత్యేకంగా అధిక శక్తి గల ఇమ్యునోజెన్‌లను వ్యక్తీకరించగలవు మరియు పెప్టైడ్-క్యారియర్ ప్రోటీన్ ద్విపదలను సిద్ధం చేయడానికి ఉపయోగించవచ్చు.MAP పాలీపెప్టైడ్‌లను MAP రెసిన్‌పై ఘన దశ సంశ్లేషణ ద్వారా సంశ్లేషణ చేయవచ్చు.అయినప్పటికీ, అసంపూర్తిగా కలపడం వలన కొన్ని శాఖలలో పెప్టైడ్ గొలుసులు తప్పిపోతాయి లేదా కత్తిరించబడతాయి మరియు తద్వారా అసలు MAP పాలీపెప్టైడ్ యొక్క లక్షణాలను ప్రదర్శించదు.ప్రత్యామ్నాయంగా, పెప్టైడ్‌లను విడిగా తయారు చేసి శుద్ధి చేసి, ఆపై MAPకి జత చేయవచ్చు.పెప్టైడ్ కోర్‌కు జోడించబడిన పెప్టైడ్ సీక్వెన్స్ బాగా నిర్వచించబడింది మరియు మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ ద్వారా సులభంగా వర్గీకరించబడుతుంది.
ముగింపు
పెప్టైడ్ మార్పు అనేది పెప్టైడ్‌ల రూపకల్పనలో ముఖ్యమైన సాధనం.రసాయనికంగా సవరించిన పెప్టైడ్‌లు అధిక జీవసంబంధ కార్యకలాపాలను నిర్వహించడమే కాకుండా, ఇమ్యునోజెనిసిటీ మరియు టాక్సిసిటీ యొక్క లోపాలను సమర్థవంతంగా నివారించగలవు.అదే సమయంలో, రసాయన సవరణ కొన్ని కొత్త అద్భుతమైన లక్షణాలతో పెప్టైడ్‌లను అందిస్తుంది.ఇటీవలి సంవత్సరాలలో, పాలీపెప్టైడ్స్ యొక్క పోస్ట్-మోడిఫికేషన్ కోసం CH యాక్టివేషన్ పద్ధతి వేగంగా అభివృద్ధి చేయబడింది మరియు అనేక ముఖ్యమైన ఫలితాలు సాధించబడ్డాయి.
పోస్ట్ సమయం: మార్చి-20-2023